Контрольная работа: Биохимия молока и мяса

О правильно проведенной кристаллизации лактозы судят по ее размерам. Согласно ГОСТ 2903 однородность консистенции продукта определяют по средним размерам и распределению кристаллов по группам, а их количество - подсчетом под микроскопом с применением окуляров-микрометров. Величину кристалла измеряют по длине грани. Все кристаллы делят на 4 группы. По средней величине кристаллов в каждой группе и их количеству вычисляют средний размер кристаллов в сгущенном молоке с сахаром. При определении размеров кристаллов молочного сахара измеряют не менее 100 кристаллов. В зависимости от размеров кристаллов молочного сахара выделяют следующую консистенцию продукта: до 10 мкм - консистенция, однородная по всей массе; от 11 до 15 - мучнистая; от 16 до 25 - песчанистая; более 25 - хрустящая на зубах.

Стерилизация молока

Тепловую обработку молока при температуре более 100 °С с последующей его выдержкой при этой температуре называют стерилизацией.

Зависимость температуры стерилизации и продолжительности ее воздействия имеет тот же характер, что и при пастеризации. При стерилизации молока уничтожаются как вегетативные, так и споровые формы микроорганизмов.

Кроме этого стерилизованные продукты приобретают определенную стойкость при хранении. Недостатком стерилизованного молока является то, что его пищевая и биологическая ценность ниже, чем пастеризованного, в результате влияния высокой температуры, особенно при продолжительном воздействии.

Стерилизацию применяют при производстве питьевого молока, сливок и сгущенных стерилизованных молочных консервов.

Термоустойчивость применяемого сырья по алкогольной пробе должна быть не ниже III группы по ГОСТ 25228. С целью повышения термоустойчивости молока допускается применять соли-стабилизаторы: калий лимоннокислый одноводный по ГОСТ 5538; калий фосфорнокислый двузамещенный по ГОСТ 2493; калий фосфорнокислый двузамещенный пищевой по ТУ 113-25-123; натрий лимоннокислый 5,5-водный по ГОСТ 22280; натрий фосфорнокислый двузамещенный по ГОСТ 4172 и другие, разрешенные к применению.

В молочной отрасли применяют два вида стерилизации: длительную в таре при температуре 103-125 оС и выдержке 15-20 мин в аппаратах периодического, полунепрерывного и непрерывного действия; кратковременную в потоке при температуре 135-150 °С с выдержкой 2-4 с и асептическим розливом в пакеты.

Стерилизация молока в таре бывает одно и двухступенчатая. При одноступенчатой стерилизации очищенное, нормализованное по жиру и подогретое до 70-75 С молоко гомогенизируют и разливают в стеклянные бутылки с металлическими крышками и прокладками из кронен корки. Укупоренный и маркированный продукт стерилизуют при температуре 110-120 °С в аппаратах периодического действия (автоклавах) с выдержкой при этой температуре в течение 15-25 мин и затем охлаждают до 15-20 С.

Двухступенчатый способ обработки предусматривает стерилизацию молока дважды: предварительно перед розливом и окончательно после розлива. Предварительная стерилизация очищенного, нормализованного по жиру, гомогенизированного и подогретого до 85 °С молока осуществляется в потоке при температуре до 135±2°С и выдержке 20 с. После этого молоко охлаждают до 35-40 оС, резервируют и разливают в бутылки. После их укупорки продукт стерилизуется в аппаратах непрерывного действия (гидростатических стерилизаторах) при температуре 115-120 °С с выдержкой 15-20 мин в зависимости от вместимости бутылки. Затем молоко охлаждают и направляют на хранение и реализацию.

Стерилизованное молоко после двухступенчатой обработки более стойкое, чем после одноступенчатой. Однако оно имеет повышенную вязкость и пониженное содержание витаминов, чем молоко после одноступенчатой стерилизации.

Стерилизация молока в потоке осуществляется путем нагрева его в аппаратах поверхностного типа (пластинчатых и трубчатых), а также пароконтактных инжекционного («пар в молоко») и инфузионного («молоко в пар») типов с последующим розливом молока в асептических условиях в стерильную тару (пакеты из полимерного материала).

При стерилизации в потоке молоко очищается, охлаждается и нормализуется по массовой доле жира. Затем молоко пастеризуют при температуре 76 + 2°С с выдержкой 20 с и охлаждают до 6 ± 2 °С. При использовании сухого молока его восстанавливают в соответствии с действующей технологической инструкцией. Для улучшения качества продукта, вырабатываемого на восстановленном молоке, рекомендуется приготавливать его из смеси с цельным молоком в соотношении, зависящем от показателей сухого молока.

8. Соединительнотканные белки мяса - коллаген и эластин. Структура, аминокислотный состав, влияние на физические свойства мяса

Соединительная ткань имеет мезенхимальное зародышевое происхождение и состоит из клеток и межклеточного материала, образованного главным образом фибриллярными белками и основным веществом.

Основными компонентами соединительной ткани являются структурные белки, которые относятся к склеропротеинам - это коллаген, эластин и ретикулин, образующие прочные и эластические волокнистые структуры.

Фибриллярные белки представлены коллагеном и эластином. Коллаген (греч. colla - клей, gennao - порождаю) является веществом, которое при нагревании в воде образует клей или желатин. Коллаген составляет около 30% всех белков животного. Коллаген содержится в составе рыхлой и плотной соединительной, костной, хрящевой и покровной тканей, входит в состав сухожилий, связок, фасций.

Коллаген образует нити (фибриллы) различной толщины. Расположение нитей определяет их функцию, которая состоит главным образом в придании тканям прочности на разрыв. Коллагеновые нити состоят из субъединиц, называемых тропоколлагеном, которые расположены регулярным образом и взаимно ориентированы как в продольном, так и поперечном направлении. Молекула тропоколлагена состоит из трех цепей двух видов: а) и съ, которые образуют третичную структуру коллагена - тройную спираль с молекулярной массой 360 кДа (рис. 4, а). Каждая цепь образована примерно 1000 остатков аминокислот, среди которых присутствуют оксипролин и оксилизин. В результате агрегации тропоколлагена в продольном направлении образуется четвертичная структура коллагена - фибрилла (рис. 4, б). Исчерченность среза, видимая в электронном микроскопе, соответствует образованию цепей из молекул тропоколлагена длиной 280 нм, которые ориентированы параллельно в продольном направлении с регулярным сдвигом примерно на 1/4 длины (69 нм). Молекулы тропоколлагена не соприкасаются друг с другом, так что между ними остается небольшая щель. Параллельные соседние молекулы слегка перекрывают друг друга. В целом существование щелей и перекрытий приводит к образованию темных и светлых полос. Если длина молекулы коллагена больше ее диаметра в 4,4 раза, то ширина щелей составляет 0,6 длины, а перекрытий - 0,4. Тройная спираль тропоколлагена стабилизируется водородными связями между отдельными цепями. Это объясняет высокую прочность молекулы на разрыв.

Рисунок 4 - Структурная схема коллагена: а - третичная структура (тропоко.члаген); 6 - четвертичная структура (фибрилла)

Существуют четыре генетически разные типа коллагена, различающиеся своими а-цепями. Тип 1 обнаружен в сухожилиях, тип II - в хряще, тип III характерен для коллагена в патологически измененных тканях и тип IV найден в базальных мембранах.

В коллагене, в отличие от других белков, нет некоторых аминокислот: триптофана, цистина и цистеина, очень мало тирозина и метионина, преобладают глицин, пролин и оксипролин, а также окси- лизин, не обнаруженный в других белках. Главной отличительной особенностью аминокислотного состава коллагена является то, что почти 1/4 всех аминокислотных остатков составляет глицин и 1/4 - пролин и оксипролин, поэтому коллаген относится к неполноценным белкам.

Нативный коллаген нерастворим в воде, органических растворителях, и на него в очень слабой степени воздействуют кислоты, щелочи и протеолитические ферменты (пепсин и трипсин). Нерастворимость и устойчивость коллагена объясняются наличием поперечных связей в его молекуле (рис. 4, а), которые возникают как в трехспиральной молекуле тропоколлагена между отдельными полипептидными цепями (внутримолекулярные связи), так и между отдельными тропоколлагеновыми единицами (межмолекулярные поперечные связи). Внутримолекулярные и межмолекулярные поперечные связи как бы «сшивают» отдельные участки и всю структуру в целом. Такие связи образуются, прежде всего, при участии окси- пролина. Между пептидными цепями в молекуле коллагена возникают водородные связи между СО-группами пептидной связи и ОН-группами оксипролина, как представлено ниже:

Кроме того, могут возникать сложноэфирные связи за счет ОН-групп моносахаридов и другие виды связей.

Нерастворимость и устойчивость коллагена зависят от вида и возраста животного, а также от ткани, в которой он содержится. С увеличением возраста животного количество поперечных связей в структуре коллагена за счет пероксидного окисления возрастает и его устойчивость повышается.

Коллаген может сильно набухать в воде, вследствие чего его масса увеличивается в 1,5-2 раза.

Высокая гидратация коллагена связана с содержанием в нем значительных количеств диаминокарбоновых и аминодикарбоновых кислот и, следовательно, большого количества боковых полярных групп в его молекуле. При смещении рН среды в кислую или щелочную сторону от изоэлектрического состояния набухаемость коллагена резко увеличивается, при этом масса набухшего белка в состоянии полного набухания может достигать от 400 до 1000% к массе сухого белка. Способность коллагена к набуханию имеет большое значение при выработке мясных продуктов, а также при производстве желатина и кожевенного сырья.

Изоэлектрические точки коллагена животных разного возраста неодинаковы: например, для коллагена шкуры теленка ИЭТ находится при рН 6,4, шкуры крупного рогатого скота - при рН 7.

При длительном нагревании с водой коллаген расщепляется. Вследствие теплового воздействия происходит денатурация - нарушение связей, удерживающих коллаген в нативном состоянии, а также частичный гидролитический распад по месту пептидных связей. При этом образуются как высокомолекулярные, так и низкомолекулярные продукты распада. В зависимости от преобладания в системе высоко- или низкомолекулярных продуктов распада получается либо желатин, либо клей.

Эластин, как и коллаген, относится к склеропротеинам. Он значительно устойчивее коллагена; не растворяется в холодной и горячей воде, растворах солей, разведенных кислотах и щелочах, даже крепкая серная кислота оказывает на него слабое воздействие.

В отличие от коллагена эластин образует структуру с характерной эластичностью. Это объясняется особой трехмерной упаковкой мономеров эластина (проэластина), которые взаимно соединены поперечными ковалентными связями. Они возникают в результате конденсации боковых цепей лизина двух-четырех звеньев проэластина с образованием полифункциональных аминокислот десмозина и изодесмозина. Эти связи настолько прочны, что не разрушаются при кислотном гидролизе.

Волокна эластина могут растягиваться в два и более раза и сохраняют высокую прочность на разрыв даже в полностью растянутом состоянии. Эластические свойства нерастворимого полимерного эластина объясняются структурным расположением мономеров. При растяжении разрушаются гидрофобные взаимодействия и изменяется расположение молекул воды. После снятия нагрузки самопроизвольно восстанавливается исходное состояние.

В эластине, как и в коллагене, присутствует оксипролин, хотя его в 10 раз меньше, чем в коллагене; много глицина и пролина, но отсутствуют триптофан и метионин. По аминокислотному составу эластин относится к неполноценным белкам. В состав его входят мукополисахариды.

Волокна эластина имеют внутреннюю и наружную оболочки. Внутренняя оболочка образована из линейного проэластина. Наружная оболочка, защищающая внутреннюю, образована мукопротеидом эластомуцином, построенным из проэластина и полисахаридов. Эти структурные элементы придают большую прочность волокну.

Эластин - плохо усвояемый белок, он почти не переваривается трипсином, медленно - пепсином, но гидролизуется ферментом поджелудочной железы эласгазой. В отличие от коллагена, эластин слабо набухает, что связано с небольшим числом полярных боковых групп в молекуле эластина. При нагревании он не образует желатина.

. Контроль натуральности

При добавлении в молоко несвойственных ему веществ или изъятия составных частей (например, жира) оно считается фальсифицированным. Для установления характера и степени фальсификации важно знать физико-химические показатели натурального молока.

Определение добавления воды. Добавление воды в молоко определяют по его плотности. После добавления 3 % воды плотность снижается на I °А. Более объективный показатель - количество сухих обезжиренных вешеств. Установлено, что в молоке сразу же после выпаивания их содержится не менее 8 %.

Количество добавленной воды (В, %) рассчитывают по формуле

В= [( COMO - СОМО,) : СОМО] х 100

где СОМО- сухой обезжиренный остаток стойловой пробы (%); СОМО, - сухой обезжиренный остаток исследуемого молока (%).

Определение добавления обезжиренного молока или снятия жира устанавливают по снижению содержания жира, сухих веществ и увеличению плотности молока. Степень обезжиривания молока (%) можно рассчитать по формуле

О = (Ж - Ж, : Ж) х 100

где О - степень обезжиривания молока, %; Ж - содержание жира в стойловой пробе (%); Ж, - содержание жира в исследуемом молоке (%).

Определение двойной фальсификации. При одновременном разбавлении молока водой и снятии жира (двойная фальсификация) плотность молока может не изменяться. В этом случае фальсификацию определяют по содержанию сухих обезжиренных веществ ( менее 8 %), а количество добавленной воды и обезжиренного молока (%) рассчитывают по формулам

Д = 100 - (Ж, : Ж) х 100,

где Д - количество добавленной воды и обезжиренного молока (%); Ж, - содержание жира в исследуемой пробе (%);

В = 100 - (СОМО, : СОМО) х 100,

где В - количество добавленной воды (%); СОМО. - сухое обезжиренное вещество в исследуемом молоке (%); СОМО - сухое обезжиренное вещество в стойловой пробе молока (%).

мясо коллаген молоко мороженое

Список литературы

1)  Богатова О.В., Догарева Н.Г. Химия и физика молока: Учебное пособие.-Оренбург: ГОУ ОГУ, 2004.-137 с.

2)      Горбатова К. К. Химия и физика молока и молочных продуктов / К. К., Горбатова, П.И. Гунькова; под общ. ред. К.К. Горбатовой. - СПб.; ГИОРД, 2012. - 336 с.

)        Горбатова К.К. Биохимия молока и молочных продуктов/ К.К. Горбатова - СПб.: ГИОРД, 2000. - 320с.

)        ГОСТ 25509-82 Маслодельная промышленность. Термины и определения

)        Крусь Г.Н., Храмцов А.Г., Волокитина Л.В. Технология молока и молочных продуктов. -СПб.: Торг. дом ГИОРД, 2004. - 455 с.

)        Кудряшов JI.С. Физико-химические и биохимические основы производства мяса и мясных продуктов. - М.: ДеЛи принт, 2008. - 160 с.

)        Макарцев Н.Г. Технология производства и переработки животноводческой продукции. - Калуга: Манускрипт, 2005. - 688 с.

)        Перкель Т. П. Физико-химические и биохимические основы производства мяса и мясных продуктов: Учебное пособие / Кемеровский технологический институт пищевой промышленности. - Кемерово, 2004. - 100 с.

)        Степанова Л.И. Справочник технолога молочного производства. Технология и рецептуры. Т.1. Цельномолочные продукты. -2-е изд. - СПб ГИОРД, 2004. -384с.

)        Твердохлеб Г.В., Раманаускас Р.И. Химия и физика молока и молочных продуктов - М.: ДеЛи принт, 2006. - 360 с.