Третичная структура - это укладка полипептидной цепи в глобулу ("клубок"). Наряду с б-спиралью и в-структурой в третичной структуре обнаруживается так называемая неупорядоченная конформация, которая может занимать значительную часть молекулы.
АК принимают участие в формировании третичной структуры, образуя связи своими функциональными группами (радикалами), например: 1)водородные - между НО-, СООН-, NH2-группами радикалов АК (возникает между боковыми цепями АКи пептидными связями), 2) дисульфидные - между остатками цистеина (внутримолекулярная связь), 3)гидрофобные - между остатками алифатических и ароматических АК (отражает взаим-ие неполярных групп), 3) ионные - между СОО--группами глутамата и аспартата и NH3+-группами лизина и аргинина (относится к электростатическим вз-ям).
Важное значение в формировании третичной структуры белковой молекулы имеют последовательность аминокислотных остатков полипептидной цепи, размер, форма и полярность радикалов аминокислотных остатков.
Четвертичная структура-объединение неск-хмол-л (глобул) в четном кол-ве (димеры, тетрамеры, гексамеры). ПР.: гемоглобин, а-2, В-2.
7. Способность к специфическим взаимодействиям как основа всех биологических функций белков. Типы природных лигандов
Активный центр белка - это центр связывания белка с лигандом. На поверхности глобулы образуется участок, который может присоединять к себе другие молекулы называемые лигандами. Активный центр белка формируется из боковых групп аминокислот, сближенных на уровне третичной структуры. В линейной последовательности пептидной цепи они могут находиться на расстоянии значительно удаленном друг от друга. Уникальные свойства активного центра зависят не только от химических свойств формирующих его аминокислот, но и от их точной взаимной ориентации в пространстве. Белки проявляют высокую специфичность при взаимодействии с лигандом. Высокая специфичность взаимодействия белка с лигандом обеспечивается комплементарностью структуры активного центра белка структуре лиганда. Комплементарность - это пространственное и химическое соответствие взаимодействующих молекул.
В основе функционирования белков лежит их специфическое взаимодействие с лигандами. 50000 индивидуальных белков, содержащих уникальные активные центры, способные связываться только со специфическими лигандами и, благодаря особенностям строения активного центра, проявлять свойственные им функции. Очевидно, в первичной структуре содержится информация о функции белков.
Виды лигандов:
1) Лиганд белка-фермента - субстрат.
2) Лиганд траспортного белка - транспортируемое вещество (гемоглобин-кислород).
3) Лиганд антитела (иммуноглобулина) - антиген.
4) Лиганд рецептора гормона или нейромедиатора - гормон или нейромедиатор.
8. Классификация белков. Принципы. Фибриллярные и глобулярные
Белки можно классифицировать:
· по происхождению (животные, растительные, микробные);
· по форме белковых молекул (глобулярные - округлые или фибриллярные - нитевидные);
· по выполняемым функциям (транспортные, структурные, защитные, регуляторные и др.);
· по структурным признакам и химическому составу белки делятся на две группы: простые и сложные. Простые белки представлены только полипептидной цепью, состоящей из аминокислот. Сложные белки имеют в своем составе белковую часть и небелковый компонент (простетическую группу);
· по кислотно-основным свойствам (кислые, щелочные, нейтральные).
По форме молекул белки делят на глобулярные и фибриллярные.
Глобулярными являются белковые молекулы, у которых свертывание полипептидных цепочек привело к образованию сферической структуры. Среди них встречаются строго шаровидные, эллипсовидные и палочкообразные. Глобулярные (шаровидная первич.структура) белки имеют более компактную структуру, их гидрофобные радикалы в большинстве своём спрятаны в гидрофобное ядро, и они значительно лучше растворимы в жидкостях организма, чем фибриллярные белки (исключение составляют мембранные белки). Например, ферменты, гормоны, транспортные белки - гемоглобин, альбумин. Многие белки в живой природе являются глобулярными.
Фибриллярные белки образуют длинные высокоасимметричные нити. Многие из них выполняют структурную или механическую функцию. Таковы коллаген, кератины, фиброин, эластаза.
Глобулярные белки, как правило, обладают хорошей биологической ценностью -- усваиваются в процессе пищеварения, в то время как многие фибриллярные белки -- нет.
9. Общая характеристика простых белков
В зависимости от химического состава все белковые вещества разделили на две группы: п р о с т ы е белки и с л о ж н ы е белки. Простые белки построены из аминокислот. Сложные белки состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. Простые белки
Гистоны - тканевые белки многочисленных организмов, связаны с ДНК хроматина. Это белки небольшой молекулярной массы (11-24 тыс.Да). Обл-ет основными свойствами. Гистоны имеют только третичную структуру, сосредоточены в основном в ядрах клеток. В составе гистонов преобладают диаминомонокарбоновые аминокислоты аргинин, лизин. Основная функция гистонов - структурная и регуляторная. Структурная функция состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно, хроматина и хромосом. Регуляторная функция заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.
Протамины - своеобразные биологические заменители гистонов, но отличаются от них составом и структурой. Это самые низкомолекулярные белки (М - 4-12 тыс. Да), обладают резко выраженными основными свойствам из-за большого содержания в них аргинина (80%).
Протамины выполняют как и гистоны, структурную функцию, однако не выполняют регуляторную.
Альбумины и глобулины. (А) и (Г)
А и Г белки, которые есть во всех тканях. Сыворотка крови наиболее богата этими белками.
Альбумины-белки относительно небольшой молекулярной массы (15-70 тыс. Да); они имеют отрицательный заряд и кислые свойства, содержат много глутаминовой аминокислоты. Играют важную роль в поддержании осмотического давления крови.
Характерным свойством альбуминов является их высокая адсорбционная способность. Они адсорбируют полярные и неполярные молекулы, выполняя транспортную роль. Это неспецифические переносчики они транспортируют гормоны, холестерол, билирубин, лекарственные вещества, ионы кальция. Связывание и перенос длинноцепочных жирных кислот - основная физиологическая функция сывороточных альбуминов. Альбумины синтезируются преимущественно в печени и быстро обновляются. Глобулины - белки с большей, чем альбумины молекулярной массой. Глобулины слабокислые или нейтральные белки. В животных организмах глобулины выполняют защитную, транспортную и некоторые другие функции.
Проламины и глютелины
Это группа растительных белков, которые содержатся исключительно в клейковине семян злаковых растений, где выполняют роль запасных белков. Наиболее изучены белки глиадин (пшеница) и зеин (кукуруза).
Протеиноиды
Белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, связок ), кератины - белки волос, рогов, копыт, коллагены - белки соединительной ткани, эластин - белок эластических волокон.
Все эти белки относятся к фибриллярным, не гидролизуются в желудочно - кишечном тракте. Коллаген составляет 25-33 % от общего количества белка организма взрослого человека или 6 % от массы тела. Пептидная цепь коллагена содержит около 1000 аминокислотных остатков, из которых каждая 3-я аминокислота - глицин, 20% составляют пролин и гидроксипролин, 10% аланин. Эластин - это основной структурный компонент эластических волокон, которые содержатся в тканях обладающих значительной эластичностью (кровеносные сосуды, связки, легкие). В составе эластина содержится много гидрофобных аминокислот (глицина, валина, аланина, лейцина, пролина).
10. Общая характеристика сложных белков
В состав сложных белков входит белковая часть и какая-либо небелковая (простетическая) группа. В зависимости от химической природы простетической группы различают: хромопротеины, фосфопротеины, липопротеины, гликопротеины, металлопротеины, нуклеопротеины.
1. Хромопротеины. Это белки, простетическая группа которых имеет окраску. К ним относятся многие белки, содержащие металлы. Например, церулоплазмин -- белок, содержащий медь, имеет синюю окраску. Белки, содержащие железо: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Они имеют красную окраску. Присутствие витамина B2 придает белкам желтый цвет (флавопротеины).
Простетическая группа хромопротеинов связана с гистидином полипептидной цепи координационными связями.
2. Гликопротеины. Это белки, простетическая группа которых содержит углеводы. Углевод соединяется с белковой частью ковалентными связями. В соединении с углеводом участвует OH-группа аминокислоты серина или треонина. Гликопротеины -- это часть белково-углеводных комплексов. Этим белкам принадлежит важная роль в структурной организации клеток и тканей, они выполняют защитные функции. Основная часть внеклеточных белков -- это гликопротеины.
3. Липопротеины. Это белки, простетическая группа которых содержит липиды. Они обеспечивают транспорт липидов в крови, являются компонентами биологических мембран. Связи между белковой частью молекулы и липидом -- гидрофобные или ионные.
4. Нуклеопротеины. Простетическая группа у таких белков -- нуклеиновая кислота. Различают дезоксирибонуклеопротеины (простетическая группа -- ДНК) и рибонуклеопротеины (простетичесая группа -- РНК). Им принадлежит важная роль в хранении, передаче и реализации генетической информации. Между белком и молекулой нуклеиновой кислоты образуются ионные связи.
5. Фосфопротеины. Белки, которые содержат в своем составе фосфорную кислоту. Используются для регуляции процессов жизнедеятельности (фосфорилирование / дефосфорилирование). Между белком и остатком фосфорной кислоты формируются сложноэфирные связи, в образовании которых участвует OH-группа серина.
11. Различия белкового состава органов и тканей в соответствии с различием функций. Изменение белкового состава органов и тканей в онтогенезе и при болезнях
1. Ферменты - специализированные белки, ускоряющие течение химических реакций. Так как ферменты, как и любые белки, имеют активный центр, они специфически связывают определённый лиганд (или группу похожих лигандов) и катализируют определённый тип химического превращения данной молекулы. В настоящее время известно около 2000 различных ферментов, ускоряющих различные химические реакции.
2. Регуляторные белки - группа белковых гормонов, участвующих в поддержании постоянства внутренней среды организма, которые воздействуют на специфические клетки-мишени. Например, гормон инсулин.
3. Рецепторные белки. Сигнальные молекулы (гормоны, нейромеди-аторы) действуют на внутриклеточные процессы через взаимодействие со специфическими белками-рецепторами.
4. Транспортные белки. Многие белки крови участвуют в переносе специфических лигандов из одного органа к другому. Так, белок плазмы крови альбумин переносит жирные кислоты и билирубин (продукт распада гема), а гемоглобин эритроцитов участвует в переносе О2 от лёгких к тканям. Стероидные гормоны переносятся в крови специфическими транспортными белками. Транспортные белки участвуют также в переносе гидрофильных веществ через гидрофобные мембраны.
5. Структурные белки. Некоторые белки, расположенные определённым образом в тканях, придают им форму, создают опору, определяют механические свойства данной ткани. Главным компонентом хрящей и сухожилий является фибриллярный белок коллаген, имеющий высокую прочность. Эластин благодаря своему уникальному строению обеспечивает определённым тканям свойство растягиваться во всех направлениях (сосуды, лёгкие).
6. Защитные белки. Некоторые белки, в частности иммуноглобулины, обладают способностью узнавать и связывать чужеродные молекулы, вирусные частицы и бактерии, в результате чего происходит их нейтрализация. Защитными свойствами обладают белки свёртывающей системы крови, например фибриноген, тромбин.
7. Сократительные белки. Некоторые белки при выполнении своих функций наделяют клетку способностью либо сокращаться, либо передвигаться. К таким белкам относят актин и миозин - фибриллярные белки, участвующие в сокращении скелетных мышц.
12. Нуклеиновые кислоты, состав, строение, локализация в клетке, биологическая роль
Химический состав нуклеиновых кислот
При нагревании с хлорной кислотой нуклеиновые кислоты распадаются на следующие типы веществ: пуриновые и пиримидиновые азотистые основания, пентозы и ортофосфорную кислоту.
Пентозы: р и б о з а и д е з о к с и р и б о з а.:
Нуклеиновые кислоты, в зависимости от химической природы входящего в их состав сахара, делят на два типа: р и б о н у к л е и н о в ы е (РНК), и д е з о к с и р и б о н у к л е и н о в ы е (ДНК).
Пуриновые азотистые основания нуклеиновых кислот являются производными: - а д е н и н (А) и г у а н и н (Г):