Получают лизин из рыбы, мяса, молочных продуктов, завязи пшеницы, ржи, фруктов и овощей. В растительных продуктах содержание лизина почти всегда ограничено, то есть даже малые количества лизина существенно повышают пищевую ценность этих продуктов.

Значительная часть фенилаланина идёт на производство дипептида аспартама - синтетического сахарозаменителя, активно использующегося в пищевой промышленности, чаще в производстве жевательной резинки и газированных напитков. Употребление таких продуктов противопоказано лицам, страдающим фенилкетонурией.

Цистеин входит в состав α-кератинов, основного белка ногтей, кожи и волос. Он способствует формированию коллагена и улучшает эластичность и текстуру кожи. Цистеин входит в состав и других белков организма, в том числе некоторых пищеварительных ферментов.

Нестандартные аминокислоты

Кроме 20 стандартных аминокислот, встречающихся почти во всех белках, существуют нестандартные аминокислоты, являющиеся компонентами лишь некоторых типов белков. Каждая из этих нестандартных аминокислот представляет собой производное одной из 20 обычных аминокислот. К нестан­дартным аминокислотам относятся 4-гидроксипролин, производное пролина, и 5-гидроксилизин; обе эти аминокислоты входят в состав коллагена – фи­бриллярного белка соединительной ткани. Еще одна нестандартная аминокислота - это γ-карбоксиглутаминовая кислота, обнаруженная в протромбине - одном из белков, ответственных за свертывание крови.

Контрольные вопросы

1. Дайте определение аминокислотам.

2. Какие химические свойства характерны для аминокислот?

3. Перечислите типы классификации аминокислот.

4. Охарактеризуйте биологические функции глицина и цистеина.

5. Какие аминокислоты относятся к нестандартным?

1.5. Белки: ковалентная структура и биологические функции

Белки – высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью α-аминокислот.

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков.

Аминокислоты в молекуле белка соединены между собой пептидными связями (–СО–NH–), образуя полипептидные цепи. Пептидная связь возникает между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой, что сопровождается выделением молекулы воды.

В белках различают несколько уровней структурной организации. Первичная структура белка определяется числом и последовательностью аминокислотных остатков, соединенных между собой при помощи пептидной связи. Вторичная структура возникает за счет образования водородных связей между группами N–H и О=С данной полипептидной цепи, что приводит к упорядоченному расположению гибкой полипептидной цепи в виде спиральной или складчатой структуры. Третичная структура возникает в результате взаимодействия между боковыми цепями аминокислотных остатков полипептидных цепей. К таким взаимодействиям относятся водородные, дисульфидные и ионные связи, ван-дер-ваальсовы и гидрофобные силы. В результате таких взаимодействий полипептидная цепь свертывается очень сложным, но вместе с тем определенным образом, приобретая характерную пространственную конфигурацию. Межмолекулярные взаимодействия между отдельными полипептидными цепями, обладающими вторичной и третичной структурой, могут приводить к образованию агрегатов, то есть к возникновению четвертичной структуры белка. Структура белковой молекулы очень лабильна и легко разрушается под влиянием различных физических и химических воздействий, в результате чего изменяются ее биологические и физико-химические свойства.

Белки обладают рядом уникальных свойств, не присущих другим соединениям:

1) неисчерпаемостью многообразия структуры при строгой специфичности данного конкретного белка;

2) способностью к внутримолекулярному взаимодействию;

3) способностью изменять структуру под воздействием фактора среды и восстанавливать ее при снятии данного воздействия;

4) способностью белков катализировать химические реакции.

Классификация белков

По химическому составу белки делятся:

на протеины – белки, при гидролизе которых образуются только аминокислоты;

протеиды (сложные белки) – белки, при гидролизе которых помимо аминокислоты образуются и другие компоненты, например липопротеиды;

По форме молекул белки делятся:

на фибриллярные (от лат. слова «фибрилла – волоконце) – нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, большинство этих белков выполняют структурную и защитную функции;

глобулярные (от лат. слова «глобула» – шарик) – имеют плотную компактную структуру сферической формы. К белкам данной группы относятся почти все ферменты, транспортные белки крови, антитела, пищевые белки.

Химические свойства

1. Денатурация – разрушение структурной организации белка. Денатурация может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту - это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения водорастворимых белков с помощью солей аммония, и используется как способ их очистки.

Денатурацию вызывают следующие факторы:

Физические:

- интенсивное механическое встряхивание;

- действие УФ лучей;

- высокая температура;

Химические:

- концентрированные кислоты и щелочи;

- трихлоруксусная кислота;

- соли тяжелых металлов.

2. Белки – амфотерные электролиты.

Амфотерность – способность веществ проявлять свойства как кислоты, так и основания. Амфотерный характер белка обусловлен его химическим строением. Если раствор белка поместить в кислую среду, то он приобретет положительный заряд, в щелочную – отрицательный.

Растворы белков являются амфотерными электролитами. Можно подобрать такое значение рН среды, при котором белок будет электронейтрален, то есть сумма его положительных зарядов равна сумме отрицательных зарядов. Такое значение рН называется изоэлектрической точкой (ИЭТ). Для каждого белка имеется свое значение ИЭТ. В ИЭТ белки обладают минимальной растворимостью, наименее устойчивы и легко выпадают в осадок, не перемешаются в электрическом поле.

3. Цветные реакции на белки:

1. Биуретовая реакция – качественная реакция на пептидную связь:

Белок + Сu(OH)₂ → фиолетовое окрашивание.

2. Ксантопротеиновая реакция – обнаруживает наличие бензольных колец в белке:

Белок + HNO_{3 (конц.)} → желтое окрашивание.

3. Сульфгидрильная реакция - обнаруживает наличие групп -S-S-, -S-H-, и -S-CH₃ :

Белок + Pb(NO₃)₂→ черный осадок PbS

Функции белков

1. Структурная или строительная – структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Коллаген и эластин – основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины. Входят в состав всех мембран любого органоида клетки, а так как большинство организмов имеют клеточное строение, белки являются строительным материалом любого организма. Некоторые бактерии и растения способны синтезировать все аминокислоты, а животные утратили эту способность и белки получают вместе с пищей.

2. Каталитическая или ферментативная функция – все химические реакции клетки, протекают только в присутствии ферментов, а все ферменты являются белками.

3. Регуляторная или сигнальная функция – многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки – это гормоны. Сигнальная функция белков - способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, органами и разными организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов. Например, инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови. Гормон роста, например адренокартитропный, вырабатывается гипофизом, он отвечает за рост человека, его отсутствие вызывает карликовость, тиретропного гормона – гигантизм. В нормальном состоянии их количество уравновешено. Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины - небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухоли, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма.

4. Защитная функция – существуют несколько видов защитных функций белков:

Физическая защита. В ней принимает участие коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами этой группы белков служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.

Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.

Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Белки системы комплемента и антитела (иммуноглобулины) относятся к белкам второй группы; они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки. Антитела, входящие в состав адаптативной иммунной системы, присоединяются к чужеродным для данного организма веществам, антигенам, и тем самым нейтрализуют их, направляя к местам уничтожения.

5. Транспортная функция – примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов. В организме есть белки, которые связывают и узнают гормоны и несут их к определенным клеткам.

6. Двигательная функция – в мышцах клеток есть белки – актин и миозин, благодаря сокращению которых мышцы выполняют двигательную функцию.

7. Энергетическая функция – 1 г белка при окислении дает 17,6 кДж, но источником энергии белки являются, когда отсутствуют углеводы и жиры.

8. Запасная (резервная) функция белков – к таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма.

Белки в обмене веществ

Большинство микроорганизмов и растений могут синтезировать 20 стандартных аминокислот, а также дополнительные (нестандартные) аминокислоты, например, цитруллин. Но если аминокислоты есть в окружающей среде, даже микроорганизмы сохраняют энергию путём транспорта аминокислот внутрь клеток и выключения их биосинтетических путей.

Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы животными, называются незаменимыми. Основные ферменты в биосинтетических путях, например, аспартаткиназа, которая катализирует первый этап в образовании лизина, метионина и треонина из аспартата, отсутствуют у животных.

Животные, в основном, получают аминокислоты из белков, содержащихся в пище. Белки разрушаются в процессе пищеварения, который обычно начинается с денатурации белка путём помещения его в кислотную среду и гидролиза с помощью ферментов, называемых протеазами. Некоторые аминокислоты, полученные в результате пищеварения, используются для синтеза белков организма, а остальные превращаются в глюкозу в процессе глюконеогенеза или используются в цикле Кребса. Использование белка в качестве источника энергии особенно важно в условиях голодания, когда собственные белки организма, в особенности мускулов, служат источником энергии. Аминокислоты также являются важным источником азота в питании организма.

Единых норм потребления белков человеком нет. Микрофлора толстого кишечника синтезирует аминокислоты, которые не учитываются при составлении белковых норм.

Контрольные вопросы

1. Какие высокомолекулярные соединения называют белками?

2. Сколько уровней структурной организации выделяют у белков?

3. Перечислите основные типы классификации белков.

4. Перечислите химические свойства белков и охарактеризуйте их.

5. Перечислите функции белков.

1.6. Ферменты: строение, свойства, биологическая роль

Ферменты – биологические катализаторы белковой природы. Они присутствуют во всех тканях, клетках, внутриклеточных органеллах и биологических жидкостях. Благодаря ферментам обмен веществ в живых организмах протекает с большой скоростью при температуре тела и без участия сильнодействующих химических реагентов.

Ферменты как катализаторы: 1) не вызывают каких-либо реакций, невозможных по термодинамическим законам; 2) увеличивают скорость как прямой, так и обратной реакции обратимого химического процесса; 3) остаются химически неизменными; 4) в очень малых количествах способны превращать несоизмеримо большие массы субстратов.

Согласно современным представлениям ферменты увеличивают скорость химической реакции, снижая энергетический барьер данной реакции. Ведущую роль в механизме ферментативного катализа играют промежуточные фермент-субстратные комплексы, образование которых определяется тонкой структурой активного центра и уникальной структурой всей молекулы фермента.

Все ферменты делят на 6 классов в зависимости от типа реакций, ими катализируемых.

1. Оксидоредуктазы – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции.

2. Трансферазы – ферменты, катализирующие реакции переноса различных групп.

3. Гидролазы – ферменты, ускоряющие реакции гидролиза.

4. Лиазы – ферменты, отщепляющие от субстрата определенные группы негидролитическим путем с образованием двойной связи или, наоборот, присоединяющие группы к двойным связям.

5. Изомеразы – ферменты, ускоряющие реакции изомеризации.

6. Лигазы (синтетазы) – ферменты, катализирующие реакции синтеза.