Материал: Готовые билеты

2. Микрофиламенты как часть опорно-сократительного аппарата клеток. Химический состав, строение и функции микрофиламентов.

Микрофиламентами названы тонкие белковые нити диаметром 5-7 им, встречающиеся практически во всех типах клеток. Они могут располагаться в цитоплазме пучками, сетевидными слоями или поодиночке. Основным белком микрофиламентов является актин, на долю которого приходится до 5% от общего количества белков. Актин – неоднородный белок, в различных клетках могут быть разные его варианты или изоформы, каждая из которых кодируется своим геном. Так, у млекопитающих есть 6 различных актинов: один в скелетных мышцах, один в сердечной мышце, два типа – в гладких мышцах (один из них в сосудах), и два, немышечных, цитоплазматических актина, являющихся универсальным компонентом любых клеток млекопитающих. Все эти изоформы актина очень сходны по аминокислотным последовательностям, вариантными в них являются концевые участки, которые определяют скорость полимеризации, но не влияют на сокращение. Актиновые микрофиламенты полярны по своим свойствам. Из этого следует, что актиновые микрофиламенты представляют собой очень динамичные структуры, которые могут возникать и расти или же, наоборот, разбираться и исчезать в зависимости от наличия глобулярного актина.

Кроме него в состав микрофиламентов могут входить миозин, тропомиозин, а также несколько десятков актинсвязывающих белков. Белок тропомиозин, взаимодействуя с микрофиламентами, придает им необходимую жесткость.

Миозины являются одним из составных компонентов МФ. Основная работа по перемещению клеток или их внутренних компонентов с помощью МФ происходит за счет работы акто-миозинового комплекса, где актиновые фибриллы играют роль направляющих (“рельсы”), а миозины – транслокаторы.

Молекула актина имеет обычно вид двух спирально скрученных нитей. Непосредственно под плазмолеммой располагается кортикальная сеть, в которой микрофиламенты переплетены между собой и соединены друг с другом с помощью особых белков, например, филамина. Основными функциями микрофиламентов являются: 1) обеспечение определённой жёсткости и упругости клетки за счёт кортикальной сети микрофиламентов; 2) участие в формировании межклеточных соединений (опоясывающие десмосомы). 3) участие в эндоцитозе и экзоцитозе; 4) обеспечение подвижности немышечных клеток (например, нейтрофилов и макрофагов), в основе которой лежит изменение формы клеточной поверхности вследствие регулируемой полимеризации актина; 5) участие в сокращении мышечных клеток и волокон;

6) стабилизация локальных выпячиваний плазматической мембраны, обеспечиваемой пучками поперечно сшитых актиновьгх филаментов (микроворсинки, стереоцилии);

Экзаменационный билет №14

1. Ц итоскелет: структура, функции и разнообразие.

Цитоскелет выполняет три главные функции.

1. Служит клетке механическим каркасом, который придает клетке типическую форму и обеспечивает связь между мембраной и органеллами. Каркас представляет собой динамичную структуру, которая постоянно обновляется по мере изменения внешних условий и состояния клетки.

2. Действует как «мотор» для клеточного движения. Двигательные (сократительные) белки содержатся не только в мышечных клетках, но и в других тканях. Компоненты цитоскелета определяют направление и координируют движение, деление, изменение формы клеток в процессе роста, перемещение органелл, движение цитоплазмы.

3. Служит в качестве «рельсов» для транспорта органелл и других крупных комплексов внутри клетки.

А. Микрофиламенты и промежуточные волокна

В качестве примера функционирования компонентов цитоскелета на рисунке показан срез микроворсинок клетки кишечного эпителия (см. В, 1).

Микрофиламенты, построенные из F-актина, пронизывают микроворсинки, образуя узлы. Эти микроволокна удерживаются вместе с помощью актинсвязывающих белков, наиболее важными из которых являются фимбрин и виллин. Кальмодулин и миозиноподобная АТФ-аза соединяют крайние микроволокна с плазматической мембраной. Еще один актинсвязывающий белок, фодрин, соединяет волокна актина у основании, а также прикрепляет их к цитоплазматической мембране и к сетке, построенной из промежуточных волокон.

В рассмотренном случае микрофиламенты актина выполняют главным образом статическую функцию. Однако чаще всего актин принимает участие в динамических процессах, таких, как мышечное сокращение (см. с. 314), движение клетки, фагоцитоз, образование микровыпячиваний и ламеллиподий (клеточных расширений), а также акросом в процессе слияния сперматозоида с яйцеклеткой.

Б. Микротрубочки

На схеме показаны микротрубочки клетки. Они отходят радиально во всех направлениях от структуры вблизи ядра — центросомы. (+)-Конец микротрубочек постоянно находится в состоянии роста и разборки, а (-)-конец блокирован ассоциированными белками в центриоле. (+)-Конец может также быть стабилизирован ассоциированными белками, когда, например, микротрубочки достигают цитоплазматической мембраны.

Микротрубочки принимают участие в поддержании формы клетки. Они же служат направляющими «рельсами» для транспорта органелл. Вместе с ассоциированными белками (динеин, кинезин) микротрубочки способны осуществлять механическую работу, например транспорт митохондрий, движение ресничек (волосоподобных выростов клеток в эпителии легких, кишечника и яйцеводов) и биение жгутика сперматозоида. Кроме того, микротрубочки выполняют важные функции во время деления клеток.

2. Ядерная оболочка: структура, функции. Ядерная ламина, поры.

1. Наружная ядерная мембрана.На ее поверхности расположены рибосомы, где синтезируются белки, поступающие в перинуклеарные цистерны.

2. Внутренняя ядерная мембрана отделена от содержимого ядра ядерной пластинкой.

3. Перинуклеарные цистерны.Часть околоядерных цистерн связана с гранулярной эндоплазматической сетью.

4. Ядерная ламина толщиной 80-300 плотная пластинка, состоящая из фибриллярных белков — ламинов, относящихся к семейству белков, из которых построены промежуточные филамен- ты; располагается под внутренней мембраной.

5. Ядерные поры. Содержимое ядра сообщается с цитозолем через 3-4 тысячи специализированных коммуникаций – ядерных пор, осуществляющих транспорт (в т.ч. молекул РНК) между ядром и цитоплазмой. Ядерная пора имеет диаметр 80 нм, содержит канал поры и комплекс ядерной поры.

6. Пристеночные гранулы — для прикрепления нитей хроматиновых структур к внутренней мембране.

Биохимическая характеристика. В состав кариолеммы входят следующие элементы:

• липиды;

• мембранные белки — рецепторные, транспортные, структурные и др. Среди них особого внимания заслуживают белки-неприны, пересекающие ядерную оболочку и способные связываться с внутриядерными и цитоплазматическими актиновыми филамсн- тами и таким образом осуществлять непосредственную связь между ядерным матриксом и цитоскслстом;

• белки плотной пластинки (ламины);

• нуклеопорины (белки ядерных пор: рецепторы, транспортные — импортипы и экспортины, ферменты и др.).

Функции. Ядерная оболочка выполняет следующие функции:

• разграничительную и опорную (для хроматиновых структур);

• транспортную (через поры, через одну или две мембраны, путем «впячивания-выпячивания» с последующим отрывом).

Экзаменационный билет №15

1. Структуры, образующие опорно-сократительный аппарат клетки: микротрубочки, микрофиламенты, промежуточные филаменты. Химический состав, морфологические особенности.

А. Микрофиламенты и промежуточные волокна

В качестве примера функционирования компонентов цитоскелета на рисунке показан срез микроворсинок клетки кишечного эпителия (см. В, 1).

Микрофиламенты, построенные из F-актина, пронизывают микроворсинки, образуя узлы. Эти микроволокна удерживаются вместе с помощью актинсвязывающих белков, наиболее важными из которых являются фимбрин и виллин. Кальмодулин и миозиноподобная АТФ-аза соединяют крайние микроволокна с плазматической мембраной. Еще один актинсвязывающий белок, фодрин, соединяет волокна актина у основании, а также прикрепляет их к цитоплазматической мембране и к сетке, построенной из промежуточных волокон.

В рассмотренном случае микрофиламенты актина выполняют главным образом статическую функцию. Однако чаще всего актин принимает участие в динамических процессах, таких, как мышечное сокращение, движение клетки, фагоцитоз, образование микровыпячиваний и ламеллиподий (клеточных расширений), а также акросом в процессе слияния сперматозоида с яйцеклеткой.

Б. Промежуточные филаменты

Промежуточные филаменты (ПФ) строятся из фибриллярных мономеров. Поэтому основная конструкция промежуточных филаментов напоминает канат, имеющий толщину около 8-10 нм. Они локализуются главным образом в околоядерной зоне и в пучках фибрилл, отходящих к периферии клеток и располагающихся под плазматической мембраной. В состав промежуточных филаментов входит большая группа изобелков, родственных белков, которую можно разделить на четыре типа. Первый – кератины, кислые и нейтральные, встречающиеся в эпителиальных клетках; они образуют гетерополимеры из этих двух подтипов. Второй тип белков ПФ включает в себя три вида белков, имеющих сходный молекулярный вес (45-53 тыс.). Это – виментин, характерный для клеток мезенхимного происхождения, входящий в состав цитоскелета клеток соединительной ткани, эндотелия, клеток крови. Десмин – характерен для мышечных клеток, как гладких, так и исчерченных. Глиальный фибриллярный белок входит в состав ПФ некоторых клеток нервной глии – в астроциты и некоторые Шванновские клетки. Периферин – входит в состав периферических и центральных нейронов.

Третий тип – белки нейрофиламентов (мол. вес от 60 до 130 тыс.) встречается в аксонах нервных клеток.

И наконец, четвертый тип – белки ядерной ламины.

Они служат как бы истинно опорной системой в клетках подвергающихся значительным физическим нагрузкам. В клетках кожного эпидермиса промежуточные филаменты образуют пучки (тонофиламенты), связанные с десмосомами, и создают жесткую внутриклеточную сеть (рис. 243).

В. Микротрубочки

На схеме показаны микротрубочки клетки. Они отходят радиально во всех направлениях от структуры вблизи ядра — центросомы. (+)-Конец микротрубочек постоянно находится в состоянии роста и разборки, а (-)-конец блокирован ассоциированными белками в центриоле. (+)-Конец может также быть стабилизирован ассоциированными белками, когда, например, микротрубочки достигают цитоплазматической мембраны.

Микротрубочки принимают участие в поддержании формы клетки. Они же служат направляющими «рельсами» для транспорта органелл. Вместе с ассоциированными белками (динеин, кинезин) микротрубочки способны осуществлять механическую работу, например транспорт митохондрий, движение ресничек (волосоподобных выростов клеток в эпителии легких, кишечника и яйцеводов) и биение жгутика сперматозоида. Кроме того, микротрубочки выполняют важные функции во время деления клеток.

2. Пути восприятия и передачи информации клеткой (способы химической сигнализации).

Химические сигнальные механизмы различаются по расстояниям, на которых они действуют:

1) в случае эндокринной сигнализации специализированные эндокринные клетки выделяют гормоны, которые разносятся кровью и воздействуют на клетки-мишени, находящиеся иногда в самых разных частях организма;

2) в случае паракринной сигнализации клетки выделяют локальные химические медиаторы, которые поглощаются, разрушаются или иммобилизуются так быстро, что успевают подействовать только на клетки ближайшего окружения, быть может, в радиусе около миллиметра;

3) при синаптической передаче, используемой только в нервной системе, клетки секретируют нейромедиаторы в специализированных межклеточных контактах, называемых химическими синапсами, Нейромедиаторы диффундируют через синаптическую щель, обычно на расстояние около 50 нм, и воздействуют только на одну постсинаптическую клетку-мишень (рис. 12-2). В каждом случае мишень реагирует на определенный внеклеточный сигнал с помощью специальных белков, называемых рецепторами, которые связывают сигнальную молекулу и инициируют ответ. Главные различия касаются быстроты и избирательности воздействия сигнала на определенные мишени.

Р азличие между гормональной (А) и синаптической (Б} передачей сигналов. Эндокринные клетки выделяют в кровь множество гормонов, и клетки-мишени, чувствительные к данному гормону, т.е. имеющие рецепторы для его связывания, «вылавливают» соответствующий гормон из внеклеточной жидкости. При синаптической же передаче специфичность определяется тесным контактом между окончанием нервного волокна и той клеткой-мишенью, которой это волокно передает сигнал: медиатор, выделяемый нервным окончанием, достигает только этой клетки.

Для специфической коммуникации с различными клетками-мишенями разные эндокринные клетки должны использовать разные гормоны, в то время как многие нервные клетки могут использовать один и тот же нейромедиатор, сохраняя при этом специфичность воздействия.

Экзаменационный билет №16

1. Митохондрии: общий план строения, функции, пластичность.

М итохондрии независимо от их величины или формы имеют универсальное строение, их ультраструктура однообразна. Митохондрии ограничены двумя мембранами. Наружняя митохондриальная мембрана отделяет ее от гиалоплазмы. Обычно она имеет ровные контуры, не образует впячиваний или складок. Ее толщина около 7 нм, она не бывает связана ни с какими другими мембранами цитоплазмы и замкнута сама на себя, так что представляет собой мембранный мешок. Наружнюю мембрану от внутренней отделяет межмембранное пространство шириной около 10-20 нм. Внутренняя мембрана (толщиной около 7 нм) ограничивает собственно внутреннее содержимое митохондрии, ее матрикс или митоплазму. Характерной чертой внутренней мембраны митохондрий является их способность образовывать многочисленные впячивания внутрь митохондрий. Такие впячивания чаще всего имеют вид плоских гребней, или крист.

Функции:

1) играют роль энергетических станций клеток. в них протекают процессы окислительного фосфорилирования (ферментативного окисления различных веществ с последующим накоплением энергии в виде молекул аденозинтрифосфата - АТФ) ; 2) хранят наследственный материал в виде митохондриальной ДНК. митохондрии для своей работы нуждаются в белкаx, закодированных в генах ядерной ДНК, так как собственная митохондриальная ДНК может обеспечить митохондрии лишь несколькими белками.