Материал: химия биополимеров часть 3

Тестовые задания для самоконтроля

Выберите один правильный ответ

01. ПОДБЕРИТЕ ТРИВИАЛЬНОЕ НАЗВАНИЕ ДЛЯ 2-АМИНО-3-ГИДРОСКИПРОПАНОВОЙ КИСЛОТЫ

1) серин

2) тирозин

3) оксипролин

4) аланин

02. КАКОЕ НАЗВАНИЕ ПОЛУЧИТ ДАННАЯ АМИНОКИСЛОТА ПО ЗАМЕСТИТЕЛЬНОЙ НОМЕНКЛАТУРЕ IUPAC

H₂N – (CH₂)₄ – CH(NH₂) – COOH

1. 2,6-диаминогексановая кислота

2. 2,6-диаминокапроновая

3. α,ε-диаминокапроновая

4. 1-карбокси-1,5-диаминопентан

03. БОКОВОЙ РАДИКАЛ АСПАРАГИНОВОЙ КИСЛОТЫ

1) гидрофильный, полярный, ионогенный, заряженный отрицательно

2) гидрофильный, полярный, ионогенный, заряженный положительно

3) гидрофильный, полярный, неионогенный, не заряженный

4) гидрофобный, неионогенный

04. БОКОВОЙ РАДИКАЛ АРГИНИНА

1) гидрофильный, полярный, ионогенный, заряженный отрицательно

2) гидрофильный, полярный, ионогенный, заряженный положительно

3) гидрофильный, полярный, неионогенный, не заряженный

4) гидрофобный, неионогенный

05. С ЛЕЙЦИНОМ ВЗАИМОДЕЙСТВУЕТ КАЖДОЕ ИЗ ДВУХ ВЕЩЕСТВ

1) бромоводород и ацетальдегид

2) гидроксид натрия и метанол

3) серная кислота и ацетон

4) кислород и диметиловый эфир

6. ВЕРНЫ ЛИ СЛЕДУЮЩИЕ СУЖДЕНИЯ ОБ АМИНОКИСЛОТАХ

А: Для α-аминокислот (кроме глицина) возможна структурная изомерия и пространственная изомерия – энантиомерия.

Б: Для треонина возможна σ-диастереомерия.

1. верно только А

2. верно только Б

3. верны оба утверждения

4. оба утверждения неверны

07. ВЕРНЫ ЛИ СЛЕДУЮЩИЕ СУЖДЕНИЯ ОБ АМИНОКИСЛОТАХ

А: В нейтральной среде аминокислота существует в виде биполярного иона.

Б: α-Аминокислоты способны вступат в реакцию трансаминирования с оксокислотами.

1. верно только А

2. верно только Б

3. верны оба утверждения

4. оба утверждения неверны

08. БИОГЕННЫЕ АМИНЫ ОБРАЗУЮТСЯ In VIVO В РЕЗУЛЬТАТЕ РЕАКЦИИИ

1) трансаминирования

2) окислительного дезаминирования

3) восстановительного дезаминирования

4) декарбоксилирования

09. КОНЕЧНЫМ ПРОДУКТОМ РЕАКЦИИ ОКИСЛИТЕЛЬНОГО ДЕЗАМИНИРОВАНИЯ ЯВЛЯЕТСЯ

1) α-аминокислота

2) α-гидроксикислота

3) α-оксокислота

4) спирт

10. ТИРОЗИН МОЖНО ОБНАРУЖИТЬ С ПОМОЩЬЮ РЕАКЦИИ

1) нингидринной

2) биуретовой

3) Фоля

4) ксантопротеиновой

Контрольные задания

1. Назовите согласно заместительной номенклатуре IUPAC следующие аминокислоты: изолейцин, треонин, цистеин, аспарагиновая кислота.

2. Напишите проекционные формулы Фишера энантиомеров цистеина. Дайте названия изомеров по D,L-номенклатуре.

3. Напишите формулы α-аминокислот, имеющих ионогенный боковой радикал. Укажите заряд бокового радикала.

4. Какой биогенный амин получается при декарбоксилировании триптофана? Напишите уравнение соответствующей реакции.

Окислительное дезаминирование α-аминокислот в организме протекает под действием ферментов (оксидазы) с участием коферментов NAD⁺, NADP⁺. На первой стадии реакции фенилаланин окисляется (дегидрируется) с образованием соответствующей α-иминокислоты:

С₆Н₅-СН-СООН ^{окисление} С₆Н₅-С-СООН + 2Н^{+ Н}₂^О С₆Н₅-С-СООН + NH₃

| || ||

NH₂ NH O

Фенилаланин α-иминокислота Фенилпировиноградная

кислота

Таким образом, в результате окислительного дезаминирования фенилаланина образуется фенилпировиноградная кислота.

5. В результате окислительного дезаминирования аминокислоты получена ПВК. Какая аминокислота была подвергнута дезаминированию? Напишите уравнение соответствующей реакции.

6. Напишите реакцию трансаминирования между глутаминовой кислотой и ЩУК. Укажите фермент и кофермент данной реакции. Назовите продукты и реагенты по заместительной номенклатуре IUPAC.

Литература Основная литература

1. Тюкавкина Н. А. Биоорганическая химия [Электронный ресурс] : учебник. Глава 12. α-Аминокислоты, пептиды и белки / Тюкавкина Н.А., Бауков Ю. И., Зурабян С. Э. // Москва : Гэотар-Медиа, 2014. – 416 с. Режим доступа : http://www.studmedlib.ru/ru/book/ISBN9785970427835.html

Дополнительная литература

1. Биоорганическая химия [Электронный ресурс] : руководство к практическим занятиям / под ред. Н. А. Тюкавкина // Москва : Гэотар-Медиа, 2014. – 168 с. Режим доступа : http://www.studmedlib.ru/ru/book/ISBN9785970428214.html

2. Руководство к лабораторным занятиям по биоорганической химии : учеб. пособие для студентов вузов / под ред. Н. А. Тюкавкина // Москва : ДРОФА, 2006. – 319 с.

3. Тюкавкина Н. А. Биоорганическая химия: учеб. для студентов [мед.] вузов / Н. А. Тюкавкина, Ю. И. Бауков // Москва : Дрофа, 2005. – 542 с.

Электронные образовательные ресурсы

Базы данных, информационно-справочные и поисковые системы:

1. Электронная библиотека ОмГМУ: http://weblib.omsk-osma.ru;

2.Электронно-библиотечная система «КнигаФонд»: http://www.knigafund.ru;

3. ЭБС «Консультант студента. Электронная библиотека медицинского вуза» http://www.studmedlib.ru;

4. Научная электронная библиотека: http://elibrary.ru/defaultx.asp;

5. База данных Scopus: http://www.scopus.com.

1.5 Пептиды и белки Пептиды, реакция образования, строение

Пептиды (греч. πεπτος — питательный) и белки - биополимеры, построенные из -аминокислот.

Пептиды содержат до 100, белки свыше 100, олигопептиды - не более 10 аминокислотных остатков. Молекулярная масса пептидов до 10000, белков от 10000 до нескольких миллионов.

Функции белков

• Ферментативная

• Структурная

• Питательная

• Защитная

• Транспортная

• Регуляторная

• Запасающая

• Двигательная

Классификация пептидов и белков

I. В зависимости от формы молекул белки подразделяются на фибриллярные и глобулярные.

Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны, группируются одна подле другой. Образуют за счёт многочисленных межмолекулярных водородных связей суперспирали. Межмолекулярные водородные связи не могут быть преодолены молекулами растворителя, поэтому фибриллярные белки нерастворимы в воде.

Глобулярные белки сложены в компактные глобулы. Водородные связи являются в основном внутримолекулярными, межмолекулярные силы относительно слабы и разрушаются молекулами растворителя. Вследствие этого глобулярные белки растворимы в воде с образованием коллоидных растворов.

Строение белков определяет те функции, которые они выполняют в живых организмах. Фибриллярные белки нерастворимы, склонны к образованию волокон и потому служат основным строительным материалом животных клеток. К числу фибриллярных белков относятся кератин (в коже, волосах, рогах, ногтях, перьях), коллаген (в сухожилиях), миозин (в мышцах).

Глобулярные белки выполняют функции, требующие подвижности и, следовательно, растворимости. Они участвуют в регуляции жизненных процессов: гемоглобин переносит кислород из лёгких в ткани, ферменты катализируют многочисленные химические реакции, протекающие в организме, антитела обеспечивают защиту от чужеродных организмов и т.д.

II. По составу белки делят на простые (неконъюгированные) и сложные (конъюгированные). Сложные белки состоят из белковой и небелковой простетической группы. По ряду характерных свойств простые белки можно разделить на несколько подгрупп: альбумины, глобулины, гистоны, протамины, проламины, склеропротеины. К сложным белкам относятся фосфопротеины, нуклеопротеины, хромопротеины, гликопротеины, липопротеины.

Изоэлектрическая точка белка (pI)

Молекула белка имеет электрический заряд. В сильно кислой среде белок заряжается положительно, в сильно щелочной – отрицательно. В нейтральной среде заряд белковой молекулы определяется соотношением количества свободных групп –COOH и –NH₂ и степенью их диссоциации. Чем больше карбоксильных групп (–COOH), тем выше отрицательный заряд, и белок будет проявлять свойства слабой кислоты. У кислых пептидов и белков pI ˂ 7. Преобладание аминогрупп (-NH₂) сообщает белку основные свойства и положительный заряд. У основных пептидов и белков pI ˃ 7.

Химические свойства пептидов и белков

I. Аминокислоты, пептиды и белки являются амфотерными соединениями, содержащими и кислотные группы (-COOH) и оснóвные группы (-NH₂).

II. По месту пептидных связей молекулы белков гидролизуется in vivo с участием ферментов-пептидаз.

Среди пептидаз выделяют:

- эндопептидазы, расщепляющие связи внутри макромолекулы;

- экзопептидазы, отщепляющие N- или C-концевую АК.

В организме белки расщепляются полностью, т.к. для жизнедеятельности необходимы только свободные α-аминокислоты.

Гидролиз in vitro происходит в сильнокислой или сильнощелочной среде и используется для расшифровки состава белков. В настоящее время расшифрован состав 1500 белков, в том числе ферментов и гормонов.

Уровни структурной организации белковой молекулы:

Первичная структура – последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка или пептида:

NH₂-Tyr-Pro-Lys-Gly-Phe-Tyr-Lys-COOH.

Первичная структура определяет уровни структурной организации белка.

Вторичная структура – локальные высокоупорядоченные конформации белковой цепи – спирали и складчатые слои.

В 1950 г. Л. Полинг и Р. Кори показали, что наиболее выгодной конформацией полипептидной цепи является правозакрученная -спираль.

Основной вклад в закрепление этой конформации цепи вносят водородные связи, формирующиеся между параллельными участками пептидных групп.

Вторичная структура также стабилизуется дисульфидными мостиками по месту цистеиновых остатков.

Известна другая вторичная структура белка: -структура в виде складчатого листа -Структура образуется из нескольких полипептидых цепей связанных водородными связями.

Третичная структура – форма белковой молекулы; трёхмерная структура белка.

Укладка нерегулярных областей и α- и -структур в глобулу определяет третичную структуру белка. Третичная структура является более сложной пространственной организацией макромолекулы, которая стабилизируется водородной связью, дисульфидными мостиками, гидрофобными взаимодействиями и силами Ван-дер-Ваальса.